Peptide

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I peptidi sono molecole di peso molecolare inferiore ai 5000 dalton, costituiti da una catena di pochi amminoacidi[1] uniti tra di loro attraverso un legame peptidico (o carboamidico). I peptidi più corti sono i dipeptidi, costituiti da due aminoacidi uniti da un solo legame peptidico.

Alcune proteine sono formate da un solo peptide, altre da più peptidi aggregati, altre ancora da uno o più peptidi uniti ad una molecola non peptidica, detta gruppo prostetico.

Tra i peptidi troviamo l'ossitocina (ormone neuroipofisario), le bradichinine (antinfiammatorio tissutale), gli ormoni (o fattori) ipotalmici (che favoriscono/inibiscono la sintesi di ormoni ipofisiari), il glutatione, le encefaline (analgesici naturali prodotti nel sistema nervoso centrale).

Recenti scoperte hanno dimostrato che alcuni peptidi sono in grado di modulare funzioni fisiologiche dell'organismo umano ed animale, per questo definiti peptidi bioattivi. Tra le funzioni che essi possono svolgere: antipertensiva, immunomodulatoria, antimicrobica, mineral carrier, antivirale.

Peptidi bioattivi (es. antipertensivi, cioè con funzione ACE-inibitore) possono essere naturalmente presenti o aggiunti in alimenti funzionali.

Tetrapeptid

Nomenclaturamodifica | modifica sorgente

Il numero di peptidi che si possono formare dagli aminoacidi ordinari è enorme. I residui costituiti da due, tre, quattro a più aminoacidi sono denominati facendo precedere al termine "peptide" il prefisso derivato dal numero greco corrispondente ("di-", "tri-", "tetra-", "polipeptidi").

Un peptide viene denominato iniziando con il nome dell'aminoacido che ha il gruppo aminico libero, sostituendo con il suffisso "il" la desinenza "ina". Si continua poi con tale sostituzione per tutti gli amminoacidi della catena, fino all'ultimo aminoacido, che mantiene invece il nome normale. Per es., un tripeptide formato, da Glicina, Acido aspartico e Alanina, in cui la Glicina è l'aminoacido con il gruppo aminico (-NH2) libero, e l'Alanina l'aminoacido con il gruppo carbossilico (-COOH) libero, si chiamerà "Glicil-Aspartil-Alanina".


Peptonimodifica | modifica sorgente

Le proteine che ingeriamo con il cibo vengono idrolizzate cioè scomposte in parti più piccole dai succhi gastrici e pancreatici e trasformate in peptoni, catene di amminoacidi. Lo stesso effetto si può ottenere facendo bollire una proteina in presenza di acidi.

I peptoni sono catene amminoacidiche unite a lipidi (basse concentrazioni) e a ceneri. Presentano un pH tra 6,8 a 7,1. In microbiologia, i peptoni sono utilizzati per la produzione di terreni di coltura complessi.

Notemodifica | modifica sorgente

  1. ^ Non è stata stabilita con precisione la quantità massima di residui che un peptide deve avere per essere definito tale: alcuni testi ne indicano 25, altri 40 (cfr. D. Voet, J. Voet, C. Pratt, Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level, 2nd edition), altri ancora li indicano come "brevi polimeri" (cfr. W. Brown, T. Poon, Introduction to Organic Chemistry" 3rd edition).

Voci correlatemodifica | modifica sorgente

Collegamenti esternimodifica | modifica sorgente








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